-
Figura 11-12.
Mecanismo de reacción de la quimotripsina. Estructura del segundo intermediario tetraédrico y su transformación en el segundo producto. Éste se libera al medio y deja a la enzima libre y lista para iniciar un nuevo ciclo catalítico. Asp, aspartato; His, histidina; Ser, serina. -
Figura 11-13.
Esquema de las interacciones del tirosil-AMP con diferentes residuos de la tirosil-tRNA sintetasa. Tyr, tirosina; Gly, glicina; Asp, aspartato; His, histidina; Thr, Treonina. -
Figura 11-14.
Estructura del estado de transición en la reacción que da lugar al tirosil-AMP a partir de tirosina y ATP. El fosfato del ATP, unido a la tirosina, adquiere una estructura pentacovalente (bipiramidal trigonal). Thr, treonina; His, histidina; Cys, cisteína; Gly, glicina; Tyr, tirosina. -
Figura 11-15.
Relación entre la velocidad de la reacción y la concentración de la enzima. -
Figura 11-16.
Esquema de regulación con dos vías metabólicas. Cada una de las vías tiene sus respectivas enzimas reguladoras o puntos de control, que regulan el flujo a través de la vía. Además, se muestra un tipo de regulación cruzada, en la cual el producto de una de las vías (ATP) regula la actividad de la otra. -
Figura 11-17.
Regulación de la actividad de una proteína por medio de fosforilación. Los residuos que reciben el fosfato y el ATP son la serina, treonina o tirosina. Las proteína cinasas catalizan la reacción de fosforilación, mientras que las fosfoproteína fosfatasas catalizan la hidrólisis del enlace fosfoéster de la proteína. -
Figura 11-18.
Modificación de una proteína por acetilación, palmitoilación y miristoilación. Lys, lisina; Cys, cisteína. -
Figura 11-19.
Regulación de la actividad del receptor -adrenérgico por palmitoilación. -
Figura 11-20.
Activación del quimotripsinógeno por proteólisis controlada. Se requiere de varios cortes en la cadena polipeptídica y dos cambios conformacionales importantes para producir la -quimotripsina, la forma más activa de la enzima. Ser, serina; Arg, arginina; Thr, treonina; Asn, asparagina. -
Figura 11-21.
Transformación de la proinsulina en insulina. La insulina está formada por dos cadenas, A y B, conectadas por dos puentes por disulfuro, La insulina proviene de un precursor de una sola cadena, la proinsulina, como resultado de la hidrólisis de dos de sus enlaces peptídicos. -
Figura 11-22.
Mecanismo de la activación de proteína cinasas por el complejo calcio-calmodulina. -
Figura 11-23.
Regulación de la síntesis premeiótica de DNA y de la entrada a la meiosis por la interacción de la proteína mei2 con moléculas de RNA. -
Figura 11-1.
Perfil energético para una reacción que se lleva a cabo en presencia de una enzima o en ausencia de ésta. Sin la enzima, el sustrato S adquiere la energía de activación ΔG‡sin enzima y se transforma en el estado de transición (S‡), el cual da lugar al producto (P). En la reacción catalizada por la enzima, el sustrato forma primero el complejo enzima-sustrato (ES), con lo que se desprende la energía libre de unión ΔGunión. Posteriormente, con la absorción de la energía de activación ΔG‡enzima se alcanza el estado de transición ES‡, el cual sigue la trayectoria hacia la formación del producto. Debido a que ΔG‡enzima es menor que ΔG‡sin enzima, la velocidad de la reacción en presencia de la enzima se incrementa. Por el contrario, ya que el cambio de energía libre de la reacción (ΔGreacción) es el mismo en presencia o en ausencia de la enzima, la constante de equilibrio no se altera. -
Figura 11-2.
Reacción de descarboxilación del acetoacetato en ausencia de catalizador (parte superior) y en presencia de aminas primarias, las cuales funcionan como un catalizador (parte inferior). -
Figura 11-3.
Mecanismo de reacción de la ribonucleasa A. Estructura del complejo de Michaelis o complejo enzima-sustrato. Se observa la participación de la histidina 119, histidina 12, lisina 41 en la unión del sustrato a la enzima. Se destaca también el hueco hidrofóbico en donde entran las pirimidinas. Pu, purina; Pir, pirimidina; Lys, lisina; His, histidina. -
Figura 11-4.
Mecanismo de reacción de la ribonucleasa A. Estructura del primer intermediario pentacovalente. La histidina 119 y la lisina 41 interactúan con la forma pentacovalente del fosfato y la estabilizan. His, histidina; Lys, lisina. -
Figura 11-5.
Mecanismo de reacción de la ribonucleasa A. Estructura del intermediario cíclico (2’-3’-fosfodiéster). Al romperse la molécula de RNA, una parte queda unida a la enzima y la otra se libera al medio, dando lugar al primer producto de la reacción. His, histidina; Lys, lisina. -
Figura 11-6.
Mecanismo de reacción de la ribonucleasa A. La liberación del primer producto permite la entrada del agua al sitio activo. El carácter nucleofílico de la molécula de agua se incrementa como resultado de su interacción con la histidina 119. His, histidina; Lys, lisina. -
Figura 11-7.
Mecanismo de reacción de la ribonucleasa A. Estructura del segundo intermediario pentacovalente. Al igual que con el primer intermediario covalente, la histidina 119 y la lisina 41 interactúan con la forma pentacovalente del fosfato y la estabilizan. His, histidina; Lys, lisina. -
Figura 11-8.
Mecanismo de reacción de la ribonucleasa A. El intermediario pentacovalente da lugar al segundo producto y éste es liberado al medio, dejando a la enzima lista para un nuevo ciclo catalítico. His, histidina; Lys, lisina. -
Figura 11-9.
Mecanismo de reacción de la quimotripsina. Formación del complejo de Michaelis. Solamente se muestran los tres residuos (aspartato 102, histidina 57 y serina 195) que participan en la ruptura de la cadena polipeptídica. Sin embargo, se debe tener presente que en la formación del complejo de Michaelis (unión del sustrato a la enzima) intervienen más grupos, que no se muestran en la figura. Asp, aspartato; His, histidina; Ser, serina. -
Figura 11-10.
Mecanismo de reacción de la quimotripsima. Estructura del primer intermediario tetraédrico. El carbono del enlace peptídico, con una hibridación sp2 (debido a que hay un doble enlace entre el carbono del enlace peptídico y el oxígeno) pasa a ser un carbono con hibridación sp3 (el átomo de carbono tiene enlaces sencillos y, por lo tanto, su geometría es tetraédrica). Asp, aspartato; His, histidina; Ser; serina. -
Figura 11-11.
Mecanismo de reacción de la quimotripsina. El intermediario tetraédrico se transforma en el intermediario acil-enzima al romperse el enlace entre el carbono y el nitrógeno del enlace peptídico. Sale el primer producto (R’NH2) y entra una molécula de agua. El carácter nucleofílico de ésta se incrementa debido a su interacción con la histidina 57. Asp, aspartato; His, histidina; Ser, serina. -
Figura 11-12.
Mecanismo de reacción de la quimotripsina. Estructura del segundo intermediario tetraédrico y su transformación en el segundo producto. Éste se libera al medio y deja a la enzima libre y lista para iniciar un nuevo ciclo catalítico. Asp, aspartato; His, histidina; Ser, serina.